Catalase (Cat)

A catalase  é uma enzima intracelular, encontrada na maioria dos organismos, que decompõe o peróxido de hidrogénio (H₂O₂) segundo a reacção química: 2 H₂O₂ → 2 H₂O + O₂.

Esta enzima encontra-se nos peroxissomas em animais e plantas e também nos glioxissomas (apenas em plantas) e no citoplasma deprocariontes.

Pertence à subclasse das enzimas oxidorredutases  que usam o peróxido como aceitador de electrões  e também como dador electrónico . A catalase é portanto uma peroxidase.

Estrutura 

São conhecidas diversas estruturas cristalográficas da catalase, que estão disponíveis na Protein Data Bank, a maior base de dados do mundo de estruturas de proteínas. O tipo mais comum de catalase é um tetrâmero de 240 kDa, ou seja, possui quatro cadeias polipeptídicas na sua estrutura quaternária, com cerca de 60 kDa de massa. Cada cadeia polipeptídica liga um grupo hemo, semelhante ao que existe na hemoglobina, possuindo então cada hemo um ião de ferro. É este centro metálico que reage com o peróxido de hidrogénio.

Algumas catalases são não-hémicas, possuindo em vez do grupo hemo um centro binuclear de manganês.

Função

O peróxido de hidrogénio é um produto decorrente do metabolismo celular em organismos expostos ao oxigénio atmosférico. Uma das fontes de peróxido de hidrogénio é a β-oxidação de ácidos gordos, necessária para a produção de diversos metabolitos essenciais. O peróxido de hidrogénio está relacionado com diversas patologias ligadas ao stress oxidativo. 

Sendo tóxico para as células, o peróxido tem de ser rapidamente convertido numa espécie química que seja inócua. A catalase tem o mais alto número de turnover (k_cat) conhecido em enzimas: uma molécula de catalase pode catalisar a decomposição de até 40 000 000 moléculas de peróxido de hidrogénio por segundo tornando-a numa enzima importante para a desintoxicação desta substância.

Algumas células do sistema imunitário produzem peróxido de hidrogénio para uso como agente antibacteriano. As bactérias patogénicas que possuem catalase são capazes de resistir a este ataque graças à presença da enzima, conseguindo sobreviver nas células que invadem.

A catalase parece estar envolvida no mecanismo de envelhecimento ligado ao stress oxidativo: mutantes de ratinhos expressando uma quantidade superior ao normal de catalase (cerca de 50% a mais) vivem por mais tempo.

Referências

1.     ↑ http://www.pdb.org 

2.     ↑ ^a b c P. Chelikani, I. Fita, e P.C. Loewen, "Diversity of structures and properties among catalases", Cellular and Molecular Life Sciences (2004), 61, p.192-208.

3.     ↑ M. Rojkind, J.-A. Domínguez-Rosales, N. Nieto, P. Greenwel, "Role of hydrogen peroxide and oxidative stress in healing responses", Cellular and Molecular Life Sciences (2002),59(11), p. 1872-1891

4.     ↑ ^a b NELSON, David L., COX, Michael M., Lehninger Principles of Biochemistry, 4ª edição, W. H. Freeman, 2005, ISBN 978-0716743392

5.     ↑ Richard G. Cutler, "Oxidative Stress and Aging: Catalase Is a Longevity Determinant Enzyme", Rejuvenation Research (2005), 8(3), p. 138-140

6.     ↑ B. Halliwell, J. M. C. Gutteridge, Methods in Enzymology (1990), 186, p. 1

7.     ↑ A. Fersht, Structure and Mechanism in Protein Science, W. H. Freeman and Company, Nova Iorque, p. 166, 1999

8.     ↑ P.A. Southorn "Free radicals in medicine. I. Chemical nature and biological reactions", Mayo Clin. Proc. (1988), 63, p. 381-389

Postado por Marcelo Eslabão